# STOCKHOLM 1.0 #=GF ID PilS #=GF AC PF08805.14 #=GF DE PilS N terminal #=GF AU Mistry J;0000-0003-2479-5322 #=GF GA 22.0 22.0 #=GF NC 21.6 21.8 #=GF TC 22.1 22.0 #=GF SE pdb_1q5f #=GF BM hmmbuild HMM.ann SEED.ann #=GF SM hmmsearch -Z 61295632 -E 1000 --cpu 4 HMM pfamseq #=GF TP Domain #=GF CL CL0327 #=GF RN [1] #=GF RM 14500527 #=GF RT The type IVB pili of Salmonella enterica serovar Typhi bind to #=GF RT the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator. #=GF RA Tsui IS, Yip CM, Hackett J, Morris C; #=GF RL Infect Immun. 2003;71:6049-6050. #=GF RN [2] #=GF RM 15159389 #=GF RT NMR structure of a type IVb pilin from Salmonella typhi and its #=GF RT assembly into pilus. #=GF RA Xu XF, Tan YW, Lam L, Hackett J, Zhang M, Mok YK; #=GF RL J Biol Chem. 2004;279:31599-31605. #=GF DR INTERPRO; IPR014911; #=GF DR SCOP; 1q5f; fa; #=GF DR SO; 0000417; polypeptide_domain; #=GF CC Type IV pili are bacterial virulence-associated adhesins that #=GF CC promote bacterial attachment to host cells. In Salmonella #=GF CC typhi, the structural pilin protein PilS interacts with the #=GF CC cystic fibrosis transmembrane conductance regulator [1]. #=GF CC Mutagenesis studies suggest that residues on an alpha-beta loop #=GF CC and the C terminal disulphide-bonded region of PilS might be #=GF CC involved in binding specificity of the pilus [2]. #=GF SQ 511 Q7N7Q2.1/50-199 KDAVVETTNLQTI...ISS.T.Q.G.L..M...K.....GS...GG.Yef...........shAD.KMTGV...L.I...Q...LGGVP...K...S...MTV.....RGDttv.......gnaTLW.NTW.G..G...Q.V.K.V.G.PSS....TGGFNN...GFTVTY..ER..V...P.Q.S.ACVSL...AT....G....M....SRGG.sASEIT...I...NNT.......................HH.A.D.....G....-.....-......K...V.T...L......E..S.AS........TA...CTRNng.rtGTNKLIFTIN Q7MB48.1/47-189 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