# STOCKHOLM 1.0 #=GF ID DDAH_eukar #=GF AC PF19420.2 #=GF DE N,N dimethylarginine dimethylhydrolase, eukaryotic #=GF AU Chuguransky S;0000-0002-0520-0736 #=GF GA 23.0 23.0 #=GF NC 22.9 22.9 #=GF TC 23.0 23.0 #=GF SE Pfam-B_5784 (release 5.2) and Pfam-B_1850 (release 5.5) #=GF BM hmmbuild HMM.ann SEED.ann #=GF SM hmmsearch -Z 61295632 -E 1000 --cpu 4 HMM pfamseq #=GF TP Family #=GF CL CL0197 #=GF RN [1] #=GF RM 11504612 #=GF RT A novel superfamily of enzymes that catalyze the modification of #=GF RT guanidino groups. #=GF RA Shirai H, Blundell TL, Mizuguchi K; #=GF RL Trends Biochem Sci 2001;26:465-468. #=GF RN [2] #=GF RM 14675764 #=GF RT Prediction of the structure and function of AstA and AstB, the #=GF RT first two enzymes of the arginine succinyltransferase pathway of #=GF RT arginine catabolism. #=GF RA Shirai H, Mizuguchi K; #=GF RL FEBS Lett 2003;555:505-510. #=GF DR SCOP; 1jdw; fa; #=GF DR SO; 0100021; polypeptide_conserved_region; #=GF CC This family contains N(G),N(G)-dimethylarginine #=GF CC dimethylaminohydrolases (DDAH) from eukaryotes. It also includes #=GF CC arginine deiminases and DDAH from prokaryotes. These enzymes are #=GF CC involved in arginine metabolism and belong to the #=GF CC amidinotransferase (AT) superfamily as they share the alpha/beta #=GF CC propeller fold, which includes structurally important residues #=GF CC (buried hydrophobic residues, buried hydrophilic residues #=GF CC hydrogen-bonded with mainchain groups and the hallmark of three #=GF CC consecutive buried Gly residues near the C-terminus, conserved #=GF CC among its members [1,2]. #=GF SQ 1415 Q8RGP8.1/21-309 FTFN.EETAVNNHYQKK............DN.K..P...I.Q..E...IQ.NN.ALTE.FDNM....V.EKL..K...K...T...G...I..D..VK....V..M.......QD......T.KK.....PH.......TP......D......S......IFPNN....WFS.T................HY.....S.....N.....T.V.V....L.Y.P..MF.AE.N....RRLE..R...T..D....NLY.DYFDET.....--DNL.....NVVDYS....S..L.E..N..E.NI.F.LEG.....TGS.L......V.L....D..R..K.......N..K...KA.......Y..C......S.........L..S.........E..........R.ANEK.LL...DIF.C......K...DA..G......YK.....KI.A.F.HS.Y.Q..........T.V.D.E.K.R.K.P..I..YHTN........V...M.M.A.M........G.E...N.Y......A........I......L.C.A.D.S.I........DN..L..KE..R.ENV..IRE.....LKN.....D.D.....KEIVYI..S..E..Y..Q..V.....E...H.F..LG...N.TIEL-......INN.EN.VNIC.vMSATA..YSV.LTD..E.Q.K.N.I..I.EK.....Y..D..V..I.V.PVDV.HT.IERYGGGSARCMIAELF C1DBM8.1/17-309 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FCFN.QETSVNNAFQNQ............LD.I..S...N.D..E...LQ.NR.VIHE.FENM....V.AKI..R...A...N...G...I..E..VI....V..L.......ES......K.--.....PN.......TP......D......A......VFPNN....WFS.Th.............liDN.....Q.....P.....Y.V.F....I.Y.P..MY.TQ.N....RRNE..V...Q..V....DKL.LEQLNK....lTTTNY.....KVIDLR....-..-.G..D..Y.SK.A.LEG.....TGV.F......I.F....D..H..E.......F..K...TA.......Y..M......S.........L..S.........P..........R.ADAQ.LA...QQV.C......D...KI..G......YK.....LV.T.F.TS.-.-..........-.-.Y.D.K.K.G.P..I..YHTN........V...M.L.S.I........G.E...Y.L......A........I......V.C.L.E.S.I........KS..A..IE..R.ELV..IKT.....LQQ.....S.N.....KQIIDI..S..L..E..Q..M.....Y...Q.M..CG...N.VLEVK......NKA.DK.SFLI..LSQTA..YNG.FSQ..S.Q.L.A.L..I.SK.....Y..A..T..P.I.ACDI.TN.IEVVGGGSARCMLAEVF A0A1I7F7M2.1/16-306 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FRFN.AETAVNNYFQNE............TD.E..S...S.E..S...IQ.QK.ALNE.FQAM....V.SKL..R...E...H...G...V..N..VI....T..I.......KD......T.LE.....PH.......TP......D......S......IFPNN....WIS.F................HE.....N.....A.....T.I.A....L.Y.P..MF.AQ.N....RRDE..R...R..E....DDVlDLLGEK.....GFDTE.....EVMDYT....S..A.E..E..D.EI.Y.LEG.....TGS.I......I.L....D..R..E.......N..G...IA.......Y..A......A.........I..S.........P..........R.TDEE.LF...LEF.C......E...DF..E......YT.....PV.I.F.EA.N.Q..........T.V.D.G.E.R.M.Q..I..YHTN........V...M.M.C.V........A.D...E.Y......A........V......I.C.L.D.T.I........DD..K..SE..K.KNV..VAS.....LKE.....S.G.....KEIISI..T..E..E..Q..M.....N...Q.F..AG...N.MLQVG......GMG.SS.KYLV..MSQTA..YNS.LTP..E.Q.V.E.Q..I.EK.....F..N..K..I.I.SVDI.NT.IETLGGGSARCMMAEVF K2PMY9.1/16-306 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